Please use this identifier to cite or link to this item:
http://hdl.handle.net/11452/7624
Title: | Farklı maya türlerinde invertaz aktivitesinin karşılaştırmalı analizi |
Other Titles: | Comparative analysis of invertase activities in different yeast species |
Authors: | Türkel, Sezai Kayakent, Nükhet Uludağ Üniversitesi/Fen Bilimleri Enstitüsü/Biyoloji Anabilim Dalı. |
Keywords: | Farklı maya türleri İnvertaz aktivite Biyoloji Biology |
Issue Date: | 14-Jan-2003 |
Publisher: | Uludağ Üniversitesi |
Citation: | Kayakent, N. (2003). Farklı maya türlerinde invertaz aktivitesinin karşılaştırmalı analizi. Yayınlanmamış yüksek lisans tezi. Uludağ Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü. |
Abstract: | Mayalarda bulunan invertaz enzimi sukroz ve rafinozun hidrolizi için kullanılan endüstriel bir enzimdir. İnvertaz enzimi, sentezi glikoz baskılatması ve baskının kaldırılması mekanizmasıyla düzenlenen ve büyük bir kısmı hücre dışına salgılanan bir enzimdir. Saccharomyces cerevisiae'da invertazın kodlandığı SUC2 geni işleyişi oldukça iyi analiz edilmiş olup glikoz baskılatması için nükleozomlarm gerekli olduğu, baskının kaldırılmasından sonra ise bazı aktivatörlerin SUC2 geni transkripsiyonu için gerekli olduğu gösterilmiştir. SUC2 geni transkripsiyonunun glikoz baskılatmasından başka ozmotik stres gibi çevre şartlarından etkilendiği de gösterilmiştir. İnvertaz enzimi sentezinin bütün maya türlerinde S cerevisiae'da olduğu gibi düzenlenip düzenlenmediği tam olarak bilinmemektedir. Bazı maya türlerinde invertaz enzimi bulunmazken diğer bazı maya türlerinde de invertaz enzimi reaksiyon şartları S. cerevisiae'dan. farklıdır. Bu çalışmada analiz edilen maya türlerinden Pichıa angusta, Pichıa farinosa ve Debaryomyces hanseni'de invertaz aktivitesine rastlanamadı. Pichia anomala invertaz aktivitesinin de S. cerevisiae'mn laboratuar sonuçlarına göre çok daha düşük olduğu görüldü. S. cerevisiae ile kıyaslandığında Pichia anamala'da invertaz sentezi için glikoz baskılanmasının kaldırılmasının çok yavaş olduğu saptanmış olup invertaz sentezinin ozmotik stresten de etkilenmediği gözlenmiştir. P. anomala'nm farklı karbon kaynağı içeren üreme ortamlarındaki ikilenme süresinin S. cerevisiae'dan çok daha kısa olduğu görüldü. Invertase enzyme, which is found in yeasts, is an industrial enzyme, and hydrolyses sucrose and raffinose. The synthesis of invertase enzyme is regulated by glucose repression and derepression mechanisms and large amount of this enzyme is secreted. In Saccharomyces cerevisiae the expression of SUC2 gene which encodes invertase enzyme was analysed well and it was shown that the nucleosoms are required for glucose repression and after derepression, certain activators are also needed for SUC2 gene transcription. It was also shown that besides glucose repression, transcription from SUC2 gene is affected by enviromental conditions like osmotic stress. It is not completely known if the synthesis of invertase enzyme in all yeast species is regulated as in S. cerevisiae or not. While some yeast species don't have any invertase enzyme, in the others invertase enzymes' reaction conditions are different from S. cerevisiae. In the yeast species Pichia angusta, Pichia farinosa and Debaryomyces hanseni which were analysed in this study invertase activity was not found. It was seen that the invertase activity of Pichia anomala is much less than the invertase activity of laboratory species of S. cerevisia. When it is compared with S. cerevisia, it was seen that derepression for invertase synthesis in P. anomala is much slower. It was also seen that invertase synthesis in P. anomala doesn't affected by osmotic stress and the duplication time of P. anomala in the growth mediums which have different carbon sources is much shorter than S. cerevisia. |
URI: | http://hdl.handle.net/11452/7624 |
Appears in Collections: | Fen Bilimleri Yüksek Lisans Tezleri / Master Degree |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
139869.pdf Until 2099-12-31 | 2.5 MB | Adobe PDF | View/Open Request a copy |
This item is licensed under a Creative Commons License